As proteínas estão envolvidas em muitos processos biológicos cruciais para nossas vidas. Dentre eles pode-se citar a ação dos anticorpos contra as doenças, a contração dos nossos músculos, o transporte de oxigênio dos pulmões aos outros órgãos do corpo, a regulação genética entre outros.

Por esse motivo o estudo das estruturas das proteínas tem sido alvo de inúmeros estudo para compreender melhor algumas doenças e até se desenvolver novos medicamentos e materiais que possam beneficiar a humanidade.

Atualmente a maioria das metodologias de análise das proteínas envolve o uso de água ou outros solventes. No entanto, há inúmeras proteínas que são insolúveis em água. Dentre elas pode-se citar o colágeno presente em nossos tendões; a queratina presente em nossas unhas e cabelos; as teias de aranha e as proteínas de reserva cereais como milho e trigo.

As proteínas tendem a se enovelar, e, sua conformação espacial pode ser classificada em estruturas tridimensionais básicas conhecidas como hélices a e folhas b, principalmente. As hélices a são estruturas helicoidais bem definidas, e são comuns em proteínas globulares, como a hemoglobina, que leva o sangue dos pulmões aos outros órgão do corpo. Já as folhas b são estruturas estendidas, achatadas e podem ser encontradas também em proteínas globulares como em agregados de proteínas insolúveis em água, conhecidos como amilóides, e que frequentemente trazem sérios problemas ao corpo humano.

Os amilóides desempenham papel importante em doenças neurológicas como mal de Alzheimer e Parkinson e em muitas outras, incluindo o diabetes. Assim há grande necessidade de se desenvolver metodologias de análise rápida para as proteínas insolúveis em água. Além da área biológica e da saúde, as proteínas insolúveis em água também despertam alto interesse no desenvolvimento de novos materiais.

A este exemplo, podemos citar algumas proteínas de cereais têm a capacidade de formar filmes e resinas que podem ser utilizados para substituir derivados de petróleo. Já a teia de aranha constitui um exemplo clássico de proteínas insolúveis em água e que apresentam propriedades mecânicas superiores a do aço, e por isso tem isso alvo de estudos a cerca de suas estruturas.

Assim, a Embrapa Instrumentação Agropecuária vem trabalhando no desenvolvimento de metodologias de análise dessas proteínas sem uso de solventes. Para isso temos utilizado as técnicas de ressonância magnética nuclear e infravermelho no estado sólido. Com isso já foi possível publicar artigos sobre a conformação de proteínas do milho e atualmente trabalhamos em análises de teias de aranha e proteínas do sorgo, que tem alto potencial para aplicação em novos materiais, assim como as proteínas de milho.

Lucimara Aparecida Forato e Luiz Alberto Colnago
Pesquisadores da Embrapa Instrumentação Agropecuária